La Glicina es conocida por ser el aminoácido más pequeño. Debido a su tamaño le permite funcionar como un enlace entre proteínas, ser una molécula de señalización extracelular, un sitio de reconocimiento en las membranas celulares para las enzimas y un modificador de la actividad molecular entre otras funciones. En la literatura científica se hallan pruebas experimentales sobre la función de la glicina libre en la protección de los tejidos frente a agresiones como la isquemia y la hipoxia¹; y ser efectivo para inducir el sueño o ser anestésico al actuar como un neurotransmisor inhibidor al igual que GABA por lo que ayuda al descanso de las neuronas ya que actúa como coagonista para la apertura del canal del subtipo N-metil-D-aspartato de los receptores de glutamato ionotrópicos (NMDARs)².

A pesar de ser un aminoácido no esencial destaca la gran variedad de funciones que presenta incluidos en la parte del metabolismo siendo importante su capacidad para interconvertir los grupos de un carbono activado con la serina. Se vuelve clave por su participación en la síntesis de moléculas importantes para la vida, como el grupo hemo de la hemoglobina, la creatina, el glutatión, las bases púricas del ADN y ARN, pero una de mayor importancia es el colágeno por la cantidad que se produce, que supone el 25% de las proteínas del cuerpo, y en la que uno de cada tres aminoácidos es glicina. En caso de déficit de este aminoácido se vería afectada la síntesis de colágeno lo que llevaría a problemas como la xerosis, osteoartrosis y la caída o afinamiento del pelo; además se generaría un entorno de estrés oxidativo por la falta de glutatión que conduciría a hepatotoxicidad o a resistencia a la insulina³.

De hecho, se ha valorado su papel en el tratamiento de la Diabetes Mellitus tipo 2 (DM2) ya que se ha visto que los pacientes con esta enfermedad presentan hipoglicemia o bajos niveles de glicina en sangre. Esto se debe a la gran cantidad de ácidos grasos que presentan los diabéticos y para eliminarlos se debe producir un complejo entre los ácidos grasos y la glicina que acaba eliminándose por la bilis lo que provoca que se pierda este aminoácido. En este sentido, se puede entender como beneficioso el aporte extra de glicina para recuperar los niveles perdidos y contribuir a eliminar ácidos grasos. Y no solo eso, ya que la glicina también podría ayudar a los pacientes con DM2 reduciendo la calcificación de las arterias y el desarrollo de aterosclerosis al recuperar la producción de colágeno de los vasos sanguíneos y reducir de la glicación de las proteínas. Más exactamente la hemoglobina glicosilada es el marcador usado para diagnosticar la enfermedad y si funcionan los fármacos al reducir esta glicosilación. En estudios clínicos donde se aportan 5 gramos de glicina cada 6 horas a pacientes diabéticos de tipo I y II, han demostrado una reducción significativa de la hemoglobina glicosilada, a pesar del leve efecto hipoglicemiante de la glicina⁴.

La conclusión de otro estudio es que la calidad de vida puede mejorarse tomando glicina como suplemento nutricional (unos 10 g diarios), para garantizar una adecuada síntesis y renovación del colágeno. Antes de llegar a esta conclusión, se preguntaron si un exceso de glicina en la dieta puede tener efectos secundarios efectos secundarios ya que es un neurotransmisor. Sin embargo, indican que los aminoácidos no esenciales les cuesta atravesar la membrana hematoencefálica⁵.

A su vez, la glicina posee mecanismos para proteger al organismo contra la inflamación, los radicales libres y la activación de enzimas degradativas. Esto previene las lesiones por hemorragias por shock, isquemia/reperfusión y disminuye las lesiones hepáticas y renales causadas por tóxicos y fármacos. Su acción antiinflamatoria es debida a que actúa sobre las células inflamatorias, como los macrófagos, para suprimir la activación de los factores de transcripción y la formación de radicales libres y citoquinas inflamatorias. Dentro de esta acción se puede entender su aplicación para tratar la artrosis, existiendo pruebas in vivo donde la aplicación de peptidoglicanos de forma intramuscular y el consumo de glicina con la dieta redujo la inflamación, los edemas y la hiperplasia del líquido sinovial en la articulación. En la membrana plasmática, la glicina parece activar un canal de cloruro que estabiliza o hiperpolariza el potencial de la membrana plasmática. Como consecuencia, se suprime la apertura inducida por agonistas de los canales de calcio y el consiguiente aumento de los iones de calcio intracelulares, lo que también puede explicar los efectos inmunomoduladores y antiinflamatorios de la glicina. Así pues, bloquea la apertura de poros en la membrana plasmática que es el penúltimo evento que conduce a la muerte celular por necrosis.

Finalmente, su acción protectora para los órganos se debe a diversos motivos complementarios a su actividad antiinflamatoria:

• El shock hemorrágico: La glicina tiene un potente efecto inhibidor la activación de las células inflamatorias, la liberación de mediadores tóxicos y la alteración de la coagulación típicas del fallo multiorgánico por shock.
• Ulcera gástrica: La glicina también disminuye de forma dependiente de la dosis la secreción de ácido causada por la ligadura del píloro y protege contra las lesiones gástricas experimentales inducidas por estrés hipotérmico y agentes necrotizantes como el alcohol.
• Lesiones hepáticas y renales causadas por tóxicos y fármacos: los mecanismos relativos a esta protección dependen de los diferentes tipos de tóxicos, pero a grandes rasgos la glicina atenúa estos daños. Un ejemplo es con la Ciclosporina A, usada en el tratamiento de la artritis, la cual produce daño hepático y renal. La suplementación con este aminoácido mejora la protección de ambos órganos en una acción que está asociada a la inhibición de la liberación de PGE2 por parte de las células de Kupffer.

Referencias bibliográficas:

1. Hall, J. (1998). Glycine. Journal of Parenteral and Enteral Nutrition, 22(6), 393–398.
2. Yamadera, W., Inagawa, K., Chiba, S., Bannai, M., Takahashi, M., & Nakayama, K. (2007). Glycine ingestion improves subjective sleep quality in human volunteers, correlating with polysomnographic changes. Sleep and Biological Rhythms, 5(2), 126–131.
3. Meléndez-Hevia, E., De Paz-Lugo, P., Cornish-Bowden, A., & Cárdenas, M. L. (2009). A weak link in metabolism: the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis. Journal of Biosciences, 34(6), 853–872.
4. Carvajal-Sandoval, G. y cols. (2007) V. Prevención de los daños producidos por la diabetes mellitus y la senescencia. Gac Méd Méx Vol. 143 No. 1
5. Adeva-Andany, M., Souto-Adeva, G., Ameneiros-Rodríguez, E. et al. Insulin resistance and glycine metabolism in humans. Amino Acids 50, 11–27 (2018).
6. Zhong, Zhi; Wheeler, Micheal D.; Li, Xiangli; Froh, Matthias; Schemmer, Peter; Yin, Ming; Bunzendaul, Hartwig; Bradford, Blair; Lemasters, John J. (2003). L-Glycine: a novel antiinflammatory, immunomodulatory, and cytoprotective agent. Current Opinion in Clinical Nutrition and Metabolic Care, 6(2), 229–240.